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新月柄杆菌英语Caulobacter crescentus的细胞骨架元件:原核细胞骨架元件与其真核生物中的同功物质的对比[1]

原核细胞骨架(英語:prokaryotic cytoskeleton)是原核生物中所有结构纤维英语protein filament的总称。人们曾经认为,原核生物没有细胞骨架,但随着可视化技术和结构测定的进展,FtsZ在1990年代初的发现改观了这一认识[2]。并不是所有原核细胞骨架都是真核细胞中骨架蛋白的类似物,一些没有真核同源物的原核骨架元件也已发现[3][4][5][6] 。这些细胞骨架元件在各种原核生物的细胞分裂与保护,細胞極性英语Cell polarity与形态决定中有着不可或缺的作用[7][8]

FtsZ编辑

FtsZ是第一个被发现的原核细胞骨架蛋白,组装在接下来会发生细胞分裂,形成隔板的Z-环上,类似真核生物的肌动蛋白-肌球蛋白收缩环[2]。Z-环是一种高度动态的结构,由许多伸展和收缩的原丝束组成,尽管Z-环收缩背后的机制和所涉及的原丝数量尚不清楚[1]。 FtsZ作为一种组织者蛋白(an organizer protein),是细胞分裂所必需的。 它是胞质分裂期间隔膜的第一个组成部分,它将所有其他已知的细胞分裂蛋白募集到分裂部位[9]

尽管与肌动蛋白具有这种功能相似性,但FtsZ与真核微管蛋白同源。 尽管FtsZ和微管蛋白的一级结构的比较显示出弱关系,但它们的三维结构非常相似。 此外,与微管蛋白一样,单体FtsZ与GTP结合并与其他FtsZ单体聚合,GTP水解的机制类似于微管蛋白二聚化[10]

MreB编辑

MreB是一种被认为类似于真核肌动蛋白的细菌蛋白质。 MreB和肌动蛋白具有弱的一级结构匹配,但在3-D结构和长丝聚合方面非常相似。

几乎所有的非球形细菌都依赖MreB来确定它们的形状。 MreB在细胞质膜下组装成丝状结构的螺旋网络,覆盖细胞的整个长度[11]。 MreB通过介导合成肽聚糖的酶的位置和活性来确定细胞形状,并通过作为细胞膜下的刚性细丝起作用,施加向外的压力来雕刻和支撑细胞[1]。 MreB从其正常的螺旋网络凝结,并在细胞分裂前在新月柄杆菌英语Caulobacter crescentusCaulobacter crescentus)的隔膜(septum)处形成紧密环,这是一种机制被认为有助于定位其偏离中隔的隔膜[12]。 MreB对于极性细菌中的极性测定也很重要,因为它负责在新月柄杆菌中正确定位至少四种不同的极性蛋白[12]

Crescentin编辑

ParM and SopA编辑

MinCDE system编辑

Bactofilin编辑

Crenactin编辑

另见编辑

参考文献编辑

  1. ^ 1.0 1.1 1.2 Gitai, Z. The New Bacterial Cell Biology: Moving Parts and Subcellular Architecture. Cell. 2005, 120 (5): 577–586. PMID 15766522. doi:10.1016/j.cell.2005.02.026. 
  2. ^ 2.0 2.1 Bi, E.; Lutkenhaus, J. FtsZ ring structure associated with division in Escherichia coli. Nature. 1991, 354 (6349): 161–164. PMID 1944597. doi:10.1038/354161a0. 
  3. ^ Gunning PW, Ghoshdastider U, Whitaker S, Popp D, Robinson RC. The evolution of compositionally and functionally distinct actin filaments. Journal of Cell Science. June 2015, 128 (11): 2009–19. PMID 25788699. doi:10.1242/jcs.165563. 
  4. ^ Popp D, Narita A, Lee LJ, Ghoshdastider U, Xue B, Srinivasan R, Balasubramanian MK, Tanaka T, Robinson RC. Novel actin-like filament structure from Clostridium tetani. The Journal of Biological Chemistry. June 2012, 287 (25): 21121–9. PMC 3375535. PMID 22514279. doi:10.1074/jbc.M112.341016. 
  5. ^ Popp D, Narita A, Ghoshdastider U, Maeda K, Maéda Y, Oda T, Fujisawa T, Onishi H, Ito K, Robinson RC. Polymeric structures and dynamic properties of the bacterial actin AlfA. Journal of Molecular Biology. April 2010, 397 (4): 1031–41. PMID 20156449. doi:10.1016/j.jmb.2010.02.010. 
  6. ^ Wickstead B, Gull K. The evolution of the cytoskeleton. The Journal of Cell Biology. August 2011, 194 (4): 513–25. PMC 3160578. PMID 21859859. doi:10.1083/jcb.201102065. 
  7. ^ Shih YL, Rothfield L. The bacterial cytoskeleton. Microbiol. Mol. Biol. Rev. 2006, 70 (3): 729–54. PMC 1594594. PMID 16959967. doi:10.1128/MMBR.00017-06. 
  8. ^ Michie KA, Löwe J. Dynamic filaments of the bacterial cytoskeleton (PDF). Annu. Rev. Biochem. 2006, 75: 467–92. PMID 16756499. doi:10.1146/annurev.biochem.75.103004.142452. (原始内容 (PDF)存档于2006-11-17). 
  9. ^ Graumann PL. Cytoskeletal elements in bacteria. Current Opinion in Microbiology. December 2004, 7 (6): 565–71. PMID 15556027. doi:10.1016/j.mib.2004.10.010. 
  10. ^ Desai A, Mitchison TJ. Tubulin and FtsZ structures: functional and therapeutic implications. BioEssays. July 1998, 20 (7): 523–7. PMID 9722999. doi:10.1002/(SICI)1521-1878(199807)20:7<523::AID-BIES1>3.0.CO;2-L. 
  11. ^ Kürner J, Medalia O, Linaroudis AA, Baumeister W. New insights into the structural organization of eukaryotic and prokaryotic cytoskeletons using cryo-electron tomography. Experimental Cell Research. November 2004, 301 (1): 38–42. PMID 15501443. doi:10.1016/j.yexcr.2004.08.005. 
  12. ^ 12.0 12.1 Gitai Z, Dye N, Shapiro L. An actin-like gene can determine cell polarity in bacteria. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. June 2004, 101 (23): 8643–8. PMC 423248. PMID 15159537. doi:10.1073/pnas.0402638101.