铁硫蛋白

铁硫蛋白(英語:Iron-sulfur protein,或称为铁硫蛋白质)是一类蛋白质,其特征是其中存在着铁-硫簇,铁-硫簇中含有与连接着的二、三或四个铁中心,并可处于各种变化的氧化态上。铁-硫簇存在于多种金属蛋白之中,例如铁氧还蛋白氢化酶辅酶Q-细胞色素c氧化酶琥珀酸脱氢酶,和固氮酶[1]。铁硫蛋白是粒線體中执行氧化磷酸化過程的重要成员,像電子傳遞鏈中的第一蛋白複合體(Complex I)及第二蛋白複合體(Complex II)都含有鐵硫簇。此外,像是順烏頭酸酶SAM依賴蛋白中也有鐵硫簇,另外硫辛酸生物素的合成也牽涉到鐵硫簇。可見鐵硫簇的作用範圍包括呼吸作用光合作用羟化作用以及细菌的氢和氮的固定。

鐵硫蛋白可用基因表現來調控,且容易被一氧化氮破壞。

由于这些蛋白质在大多数生物体的代谢途径上的普遍性,导致一些科学家理论化铁-硫化合物在铁-硫世界理论中的生命起源的探讨中扮演重要角色。

结构模体编辑

在几乎所有的铁硫蛋白中,Fe中心都是四面体,末端配体是半胱氨酸残基的硫醇基硫中心。 硫化物基团是两个或三个配位的。 具有这些特征的三种不同类型的Fe–S簇最为常见。

2Fe–2S簇编辑

 
2Fe–2S簇

最简单的多金属系统[Fe2S2]簇由两个铁离子组成,两个铁离子桥接两个硫离子,并由四个半胱氨酸配体(在Fe2S2铁氧还蛋白中)或两个半胱氨酸和两个组氨酸(在里斯克蛋白质英语Rieske protein中)配位。 被氧化的蛋白质包含两个Fe3+离子,而被还原的蛋白质包含一个Fe3+和一个Fe2+离子。 这些物质以两种氧化态(FeIII)2和FeIIIFeII存在。 CDGSH铁硫结构域英语CDGSH iron sulfur domain也与2Fe-2S簇相关。

4Fe–4S簇编辑

一个常见的模体具有四个铁离子和四个硫化物离子,它们位于立方体式簇英语Cubane-type cluster的各个顶点上。 Fe中心通常由半胱氨酰基配体进一步配位。 [Fe4S4]电子转移蛋白([Fe4S4]铁氧还蛋白)可以进一步细分为低电位(细菌型)和高电位(HiPIP)铁氧还蛋白英语High potential iron–sulfur protein。低电位和高电位铁氧还蛋白与以下氧化还原方案相关:

 
4Fe-4S簇充当蛋白质中的电子中继。

3Fe–4S簇编辑

还已知蛋白质包含[Fe3S4]中心,其特征是比更常见的[Fe4S4]核心少一个铁。 三个硫化物离子分别桥接两个铁离子,而第四个硫化物桥接三个铁离子。

其他的Fe–S簇编辑

更复杂的多金属系统是常见的。 例子包括固氮酶中的8Fe和7Fe簇。 一氧化碳脱氢酶和[FeFe]-氢化酶还具有不寻常的Fe–S簇。 在耐氧膜结合的[NiFe]氢化酶中发现了一个特殊的6个半胱氨酸配位的[Fe4S3]簇[2][3]

 
固氮酶FeMoco簇的结构。 该簇通过半胱氨酸组氨酸的氨基酸残基与蛋白质连接。

生物合成编辑

Fe-S簇的生物合成已经被很好的研究[4][5][6]。铁硫簇的生物发生已在大肠杆菌葡萄曲霉英语Azotobacter vinelandii酿酒酵母这三种细菌中得到了最广泛的研究。 迄今为止,至少鉴定了三种不同的生物合成系统,即nif,suf和isc系统,它们首先在细菌中鉴定出来。 nif系统负责硝化酶中的簇。 suf和isc系统更为通用。

参阅编辑

参考文献编辑

  1. ^ S. J. Lippard, J. M. Berg “Principles of Bioinorganic Chemistry” University Science Books: Mill Valley, CA; 1994. ISBN 0-935702-73-3.
  2. ^ Fritsch, J; Scheerer, P; Frielingsdorf, S; Kroschinsky, S; Friedrich, B; Lenz, O; Spahn, CMT. The crystal structure of an oxygen-tolerant hydrogenase uncovers a novel iron-sulphur centre. Nature. 2011-10-16, 479 (7372): 249–252. PMID 22002606. doi:10.1038/nature10505. 
  3. ^ Shomura, Y; Yoon, KS; Nishihara, H; Higuchi, Y. Structural basis for a [4Fe-3S] cluster in the oxygen-tolerant membrane-bound [NiFe]-hydrogenase. Nature. 2011-10-16, 479 (7372): 253–256. PMID 22002607. doi:10.1038/nature10504. 
  4. ^ Johnson D, Dean DR, Smith AD, Johnson MK. Structure, function and formation of biological iron–sulfur clusters. Annual Review of Biochemistry. 2005, 74 (1): 247–281. PMID 15952888. doi:10.1146/annurev.biochem.74.082803.133518. 
  5. ^ Johnson, M.K. and Smith, A.D. (2005) Iron–sulfur proteins in: Encyclopedia of Inorganic Chemistry (King, R.B., Ed.), 2nd edn, John Wiley & Sons, Chichester.
  6. ^ Lill R, Mühlenhoff U. Iron–sulfur-protein biogenesis in eukaryotes. Trends in Biochemical Sciences. 2005, 30 (3): 133–141. PMID 15752985. doi:10.1016/j.tibs.2005.01.006.  已忽略未知参数|doi-access= (帮助)

深入阅读编辑

外部链接编辑