鐵蛋白
鐵蛋白（英語：ferritin）是一種結合鐵離子的球狀蛋白質複合物，廣泛存在於動植物細胞胞質溶膠中；在人體為重要的鐵貯存蛋白，也是一種炎症反應蛋白。鐵蛋白由24個蛋白亞基構成，其形成一中空的球形納米籠子，中央可容納大約4500個三價鐵原子[2]；鐵離子主要和羥基和磷酸基團結合，可釋放出來供其他含鐵蛋白質利用。沒有與鐵離子結合的鐵蛋白稱為脫鐵鐵蛋白[3]（apoferritin）。
| 鐵蛋白 | |
|---|---|
| |
| 鐵蛋白複合物的結構[1] | |
| 識別 | |
| 符號 | FTL |
| Entrez | 2512 |
| HUGO | 3999 |
| OMIM | 134790 |
| RefSeq | NM_000146 |
| UniProt | P02792 |
| 其他資料 | |
| 基因座 | 19 q13.3-13.4 |
| 鐵蛋白重鏈 | |
|---|---|
| 識別 | |
| 符號 | FTH1 |
| 替換符號 | FTHL6 |
| Entrez | 2495 |
| HUGO | 3976 |
| OMIM | 134770 |
| RefSeq | NM_002032 |
| UniProt | P02794 |
| 其他資料 | |
| 基因座 | 11 q13 |
鐵蛋白能在所有類型的細胞中表達[4]，是原核生物與真核生物用於儲存鐵離子的主要蛋白質。鐵蛋白的主要功能是使鐵離子的儲存維持在溶解狀態並且對細胞無害；對於人類來說，它是一個鐵缺乏和鐵過載的緩衝區[5]。
鐵蛋白的相對分子質量約為450 kDa。脊椎動物的每分子儲鐵蛋白由表觀相對分子質量分別為19 kDA和21 kDa的鐵蛋白輕鏈（L）和鐵蛋白重鏈（H）的兩種亞基複合而成，這兩種蛋白質亞基的序列同源性約為50%[4]。兩棲類動物另外擁有一種鐵蛋白中型鏈（M）[6]。細菌和植物的鐵蛋白與脊椎動物的鐵蛋白重鏈最為相似[6]。已在椎實螺（一種腹足動物）中提取出兩種儲鐵蛋白，體細胞鐵蛋白及卵黃鐵蛋白被區分開來[6]，而一種類似椎實螺體細胞儲鐵蛋白的額外亞基與珍珠牡蠣的外殼形成有關。[7]雄性及雌性血吸蟲（一種寄生蟲）中可以各表達出一種鐵蛋白。[6]
結構
編輯儲鐵蛋白由24個亞基環繞成空心的球狀，內含八條親水性離子通道，與六條疏水性的離子通道[8]，各物種間序列保守性高。在形成的球殼之中，鐵離子和磷酸鹽、氫氧根離子一同形成結晶，與礦物中的水合氧化鐵（Ferrihydrite）具有類似的化學性質，每個鐵蛋白可以儲存約4500個三價鐵離子。
哺乳類動物鐵蛋白的次單體有輕鏈（或稱為肝臟型，L）與重鏈（或稱為心臟型，H）之分，儘管此二單體高度同源，但其質量與等電點皆不相同，只有重型鐵蛋白才有利用氧氣將二價鐵離子轉為三價鐵離子的能力 ，反應式如下：
4 Fe2+ + O2 + 6 H2O => 4 FeOOH + 8 H+
使鐵離子能順利進入鐵蛋白。所以增加重型次單體，能增加該細胞利用鐵的能力；而輕型次單體多的話，則能增加儲存的效率。
不同的組織也有不同分佈型態，心臟中以重型次單體為主，而肝臟則是輕型次單體較多。而隨著血紅素形成或細胞分裂，會使重型次單體的比例提高。在這之中可以發現，兩基因的表現是可以被體內調控，而輕型與重型次單體能因環境需求作改變，也提供了極具彈性的鐵離子來源。
影響鐵離子釋放的因子，與鐵蛋白的鐵含量無關，而是與鐵蛋白的大小與成熟度有關。儲存的鐵離子若要釋放，需要FMNH2、NADH或者維生素C的幫助，使三價鐵離子還原成二價鐵離子，以還原態與與運鐵蛋白結合之後，其後再氧化成三價鐵離子運輸。
臨床價值
編輯血清鐵蛋白的參考範圍，一般取男性：30–300 ng/mL (=μg/L) ，女性：30–160 ng/mL (=μg/L)；若人體血清鐵蛋白數值 < 50 ng/mL，可視為缺鐵。
延伸閱讀
編輯參考文獻
編輯- ^ PDB 1lb3; Granier T, Langlois d'Estaintot B, Gallois B, Chevalier JM, Précigoux G, Santambrogio P, Arosio P. Structural description of the active sites of mouse L-chain ferritin at 1.2 A resolution. J. Biol. Inorg. Chem. January 2003, 8 (1-2): 105–11. PMID 12459904. doi:10.1007/s00775-002-0389-4.
- ^ 铁蛋白. 術語在線. 全國科學技術名詞審定委員會. （簡體中文）
- ^ 脱铁铁蛋白. 術語在線. 全國科學技術名詞審定委員會. （簡體中文）
- ^ 4.0 4.1 引用錯誤：沒有為名為
Theil1987的參考文獻提供內容 - ^ 在身體中被儲存及利用的鐵：儲鐵蛋白及其分子結構圖 （頁面存檔備份，存於網際網路檔案館）, Rachel Casiday and Regina Frey, Department of Chemistry, Washington University, St. Louis.
- ^ 6.0 6.1 6.2 6.3 引用錯誤：沒有為名為
Andrews1992的參考文獻提供內容 - ^ Zhang, Yong; Meng, Qingxiong; Jiang, Tiemin; Wang, Hongzhong; Xie, Liping; Zhang, Rongqing. A novel ferritin subunit involved in shell formation from the pearl oyster (Pinctada fucata). Comparative Biochemistry and Physiology Part B: Biochemistry and Molecular Biology: 43–54. [2018-03-03]. doi:10.1016/s1096-4959(03)00050-2. （原始內容存檔於2020-08-06）.
- ^ Lawson, D. M., Artymiuk, p. J., Yewdall, S. J., Livingstone, J. C., Treffry, A., Luzzago, A., Levi, S., Arosio, P., Cesareni, G., Thomas, C. D., Shaw, W., and Harrison, P. M. (1991). Solving the structure of human H ferritin by genetically engineering intermolecular crystal contacts. Nature 349, 541.
- ^ Drysdale, J. W. (1988). Human ferritin gene expression [Review]. Prog. Nucleic Acid Res. 35, 127.
- ^ Harrison, P. M. & Arosio, P. The ferritins: molecular properties, iron storage function and cellular regulation. Biochim. Biophys. Acta 1275, 161–203 (1996).
- ^ 蕭寧馨（2006）《食品營養概論》，時新出版有限公司，ISBN 957-29424-0-9 。
Harrison, P. M., Treffry, A., and Lilley, T. H. (1986). Ferritin as an iron storage protein: mechanisms of iron uptake. J. Inorg. Biochem. 27, 287.
Levi, S., Luzzago, A., Cesareni, G., Cozzi, A., Franceschinelli, F., Albertini, A., and Arosio, P. (1988). Mechanism of ferritin iron uptake: activity of the H-chain and deletion mapping of the ferro-oxidase site. A study of iron uptake and ferro-oxidase activity of human liver, recombinant H-chain ferritins, and two H-chain deletion mutants. J. Biol. Chem. 263, 18086.
Theil, E. C. (1987). Ferritin: structure, gene regulation and cellular function in animals, plants and microorganisms. Annual Reviews of Biochemistry 56, 289.